Heidelberger Forscher finden Puzzlestein für das Verständnis des intrazellulären Transports
9. April 2008
Titelgeschichte in "Structure", der renommierten Zeitschrift für Strukturbiologie des "Cell"-Verlages – Die Arbeit wurde am Biochemiezentrum der Universität Heidelberg in der Strukturabteilung von Prof. Dr. Irmgard Sinning durchgeführt
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Titelbild: Pflanzliche Zellen besitzen spezialisierte Organellen, die Chloroplasten, in denen Photosynthese stattfindet. Die Struktur des Chloroplasten ist im Schema dargestellt, wobei ein Stück der Oberfläche entfernt wurde, um Einsicht in die innere Struktur zu geben. Dort sind die stapelförmigen Thylakoide zu sehen, die Orte der Photosynthese. Die Gene der meisten im Chloroplasten benötigten Proteine befinden sich im Zellkern, und daher ist der Chlorplast von Proteinimportprozessen abhängig. Der Translokationsprozess der Proteine über die äussere Chlorplastenmembran wird duch einen Membranproteinkomplex vermittelt (Toc), in dem eine Anzahl von GTPasen den Transport der Proteine regulieren. Die durch Röntgenkristallographie aufgeklärte dreidimensionale Struktur der dimeren Toc34 GTPase der Erbse Pisum sativum (Vordergrund) ist in schemtsicher Darstellung gezeigt (Hintergrund). Obwohl bisher angenommen wurde, dass die Katalyse des Prozesses mit der Dimerisierung der GTPase zusammenhängt, zeigt der Vergleich von GDP und GMPPNP gebundenen GTPasen Toc33/34 von König et al. (Seiten 585-596) nun, dass ein neuartiger Modus der Regulation vorkommen muss, der nicht durch kanonische „Switch“-Bewegungen erklärt werden kann.
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Für das Überleben der Zellen sind Transportvorgänge von entscheidender Bedeutung. Stoffwechselprodukte werden aufgenommen und wieder abgegeben. Auch innerhalb der Zelle findet reger Transport statt, beispielsweise in und aus dem Zellkern. Neben Stoffwechselprodukten werden Proteine – wie zum Beispiel Enzyme – im Inneren der Zelle transportiert. Dabei müssen auch Biomembranen überquert werden. Beim Studium eines solchen Transportvorgangs untersuchen Forscher am Biochemiezentrum der Universität Heidelberg den pflanzlichen Chloroplasten, also den Ort in der Zelle, in dem Photosynthese stattfindet.
In der Fachzeitschrift "Structure" veröffentlichen die Forscher diese Woche eine Arbeit, die einen wichtigen Puzzlestein für das Verständnis des intrazellulären Transports liefert. Mit strukturbiologischen und biochemischen Methoden wurde ein Rezeptor des Proteinimports untersucht. Dabei handelt es sich um die Erkennungsstelle, die Proteine kontaktieren müssen, die das Innere des Chloroplasten erreichen sollen. Es wird gezeigt, welche Interaktionen im Einzelnen notwendig sind, um diesen Vorgang zu steuern. Die Arbeitsgruppe hat die Proteinstruktur des Rezeptors bestimmt, und postuliert anhand des atomaren Modells die Bindestellen für Proteinerkennung und für die Aktivierung des Transportprozesses. Damit werden entscheidende Impulse für eine zukünftige Forschung auf diesem grundlegenden Gebiet gegeben.
Die Arbeiten wurden am 8. April in "Structure" als cover-story veröffentlicht, der renommierten Zeitschrift für Strukturbiologie des "Cell"-Verlages (1). Ebenfalls im "Cell"-Verlag erschien im Januar ein Review zum Thema (2).
Die Arbeit wurde am Biochemiezentrum der Universität Heidelberg in der Strukturabteilung von Prof. Dr. Irmgard Sinning durchgeführt. Dort beschäftigen sich mehrere Arbeitsgruppen mit intrazellulären Transportvorgängen (u.a. Prof. Sinning, Prof. Hurt, Prof. Wieland, Prof. Nickel, http://www.uni-heidelberg.de/zentral/bzh/; siehe auch SFB 638).
Die vorliegende Arbeit ist eine Zusammenarbeit mit den Arbeitsgruppen von Dr. Karsten Rippe, BIOQUANT (http://malone.bioquant.uni-heidelberg.de/; http://malone.bioquant.uni-heidelberg.de/people/rippe/index-rippe.html), und von Prof. Dr. Enrico Schleiff, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF; http://www.cef-mc.de/; http://www.uni-frankfurt.de/fb/fb15/institute/inst-3-mol-biowiss/AK-Schleiff/index.html).
Rückfragen bitte an:
Dr. Ivo Tews
Biochemiezentrum der Universität Heidelberg BZH
Strukturabteilung
Im Neuenheimer Feld 328, 69120 Heidelberg
Tel. 06221 544785, Fax 544790
ivo.tews@bzh.uni-heidelberg.de
http://www.bzh.uni-heidelberg.de/tews/
allgemeine Rückfragen von Journalisten auch an:
Dr. Michael Schwarz
Pressesprecher der Universität Heidelberg
Tel. 06221 542310, Fax 542317
michael.schwarz@rektorat.uni-heidelberg.de
http://www.uni-heidelberg.de/presse
Irene Thewalt
Tel. 06221 542310, Fax 542317
presse@rektorat.uni-heidelberg.de
In der Fachzeitschrift "Structure" veröffentlichen die Forscher diese Woche eine Arbeit, die einen wichtigen Puzzlestein für das Verständnis des intrazellulären Transports liefert. Mit strukturbiologischen und biochemischen Methoden wurde ein Rezeptor des Proteinimports untersucht. Dabei handelt es sich um die Erkennungsstelle, die Proteine kontaktieren müssen, die das Innere des Chloroplasten erreichen sollen. Es wird gezeigt, welche Interaktionen im Einzelnen notwendig sind, um diesen Vorgang zu steuern. Die Arbeitsgruppe hat die Proteinstruktur des Rezeptors bestimmt, und postuliert anhand des atomaren Modells die Bindestellen für Proteinerkennung und für die Aktivierung des Transportprozesses. Damit werden entscheidende Impulse für eine zukünftige Forschung auf diesem grundlegenden Gebiet gegeben.
Die Arbeiten wurden am 8. April in "Structure" als cover-story veröffentlicht, der renommierten Zeitschrift für Strukturbiologie des "Cell"-Verlages (1). Ebenfalls im "Cell"-Verlag erschien im Januar ein Review zum Thema (2).
Die Arbeit wurde am Biochemiezentrum der Universität Heidelberg in der Strukturabteilung von Prof. Dr. Irmgard Sinning durchgeführt. Dort beschäftigen sich mehrere Arbeitsgruppen mit intrazellulären Transportvorgängen (u.a. Prof. Sinning, Prof. Hurt, Prof. Wieland, Prof. Nickel, http://www.uni-heidelberg.de/zentral/bzh/; siehe auch SFB 638).
Die vorliegende Arbeit ist eine Zusammenarbeit mit den Arbeitsgruppen von Dr. Karsten Rippe, BIOQUANT (http://malone.bioquant.uni-heidelberg.de/; http://malone.bioquant.uni-heidelberg.de/people/rippe/index-rippe.html), und von Prof. Dr. Enrico Schleiff, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF; http://www.cef-mc.de/; http://www.uni-frankfurt.de/fb/fb15/institute/inst-3-mol-biowiss/AK-Schleiff/index.html).
- Koenig, P., Oreb, M., Höfle, A., Kaltofen, S., Rippe, K., Sinning, I., Schleiff, E., and Tews, I. (2008) The GTPase cycle of the chloroplast import receptors Toc33/Toc34 – Implications from monomeric and dimeric structures, Structure 16
- Oreb, M., Tews, I., and Schleiff, E. (2008) Policing Tic 'n' Toc, the doorway to chloroplasts, Trends Cell Biol 18, 19-27.
Rückfragen bitte an:
Dr. Ivo Tews
Biochemiezentrum der Universität Heidelberg BZH
Strukturabteilung
Im Neuenheimer Feld 328, 69120 Heidelberg
Tel. 06221 544785, Fax 544790
ivo.tews@bzh.uni-heidelberg.de
http://www.bzh.uni-heidelberg.de/tews/
allgemeine Rückfragen von Journalisten auch an:
Dr. Michael Schwarz
Pressesprecher der Universität Heidelberg
Tel. 06221 542310, Fax 542317
michael.schwarz@rektorat.uni-heidelberg.de
http://www.uni-heidelberg.de/presse
Irene Thewalt
Tel. 06221 542310, Fax 542317
presse@rektorat.uni-heidelberg.de
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